DSC study of SARS-CoV-2 ORF10 protein and its complexes with water-soluble metal phthalocyanines

  • O. I. Koifman
  • S. S. Guseinov
  • N. Sh. Lebedeva
  • E. S. Yurina
  • M. O. Koifman
  • Yu. A. Gubarev

Аннотация

Проведено теоретическое и экспериментальное исследование взаимодействия дополнительного белка ORF10 SARS-CoV-2 с сульфозамещенными фталоцианинами кобальта(II) и меди(II). Методом молекулярного докинга получены структуры наиболее вероятных комплексов металлофталоцианинов с белком ORF10. Спектрально доказано, что кобальт(II)тетрасульфофталоцианин связывается с белком в мономерной форме, в то время как взаимодействие ORF10 с медь(II)тетрасульфофталоцианином вызывает агрегацию образующихся белковых комплексов. Методами дифференциальной сканирующей калориметрии изучены процессы термической денатурации белка ORF10 с его комплексов с металлофталоцианинами. Обобщение спектральных и термохимических данных позволило предложить описание механизма термоденатурации белка ORF10.

Литература

Ciotti M., Ciccozzi M., Terrinoni A., Jiang W.-C., Wang C.-B., Bernardini S. Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 2020, 57, 365. https://doi.org/10.1080/10408363.2020.1783198

Wu F., Zhao S., Yu B., Chen Y.-M., Wang W., Song Z.-G., Hu Y., Tao Z.-W., Tian J.-H., Pei Y.-Y. Nature 2020, 579, 265. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2008-3

Rai B., Shukla A., Dwivedi L.K. J. Public Health 2022, 30, 2649. https://doi.org/10.1007/s10389-021-01478-1

Huang C., Wang Y., Li X., Ren L., Zhao J., Hu Y., Zhang L., Fan G., Xu J., Gu X. Lancet 2020, 395, 497. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30183-5

Hu B., Huang S., Yin L. J. Med. Virol. 2021, 93, 250. https://doi.org/10.1002/jmv.26232

Mehta P., McAuley D.F., Brown M., Sanchez E., Tattersall R.S., Manson J.J. Lancet 2020, 395, 1033. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30628-0

Kim D., Lee J.-Y., Yang J.-S., Kim J. W., Kim V. N., Chang H. Cell 2020, 181, 914. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.04.011

Michel C.J., Mayer C., Poch O., Thompson J. D. Virol. J. 2020, 17, 1. https://doi.org/10.1186/s12985-020-01402-1

Haque S. M., Ashwaq O., Sarief A., Azad John Mohamed A. K. Future Virol. 2020, 15, 625. https://doi.org/10.2217/fvl-2020-0124

Yan R., Zhang Y., Li Y., Xia L., Guo Y., Zhou Q. Science 2020, 367, 1444. https://doi.org/10.1126/science.abb2762

Shang J., Ye G., Shi K., Wan Y., Luo C., Aihara H., Geng Q., Auerbach A., Li F. Nature 2020, 581, 221. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2179-y

Pancer K., Milewska A., Owczarek K., Dabrowska A., Kowalski M., Łabaj P. P., Branicki W., Sanak M., Pyrc K. PLoS Path. 2020, 16, e1008959. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008959

Koyama T., Platt D., Parida L. Bull. W.H.O. 2020, 98, 495. https://doi.org/10.2471/BLT.20.253591

Shah A., Rehmat S., Aslam I., Suleman M., Batool F., Aziz A., Rashid F., Nawaz M. A., Ali S.S., Junaid M. Comput. Biol. Med. 2022, 141, 105170. https://doi.org/10.1016/j.compbiomed.2021.105170

Giri R., Bhardwaj T., Shegane M., Gehi B. R., Kumar P., Gadhave K., Oldfield C. J., Uversky V. N. Cell. Mol. Life Sci. 2021, 78, 1655. https://doi.org/10.1007/s00018-020-03603-x

Uversky V. N. Chem. Soc. Rev. 2011, 40, 1623. https://doi.org/10.1039/C0CS00057D

Mahon C., Krogan N. J., Craik C. S., Pick E. Biomolecules 2014, 4, 897. https://doi.org/10.3390/biom4040897

Gordon D. E., Jang G. M., Bouhaddou M., Xu J., Obernier K., White K. M., O'Meara M. J., Rezelj V. V., Guo J. Z., Swaney D. L. Nature 2020, 583, 459. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2286-9

Li J., Guo M., Tian X., Wang X., Yang X., Wu P., Liu C., Xiao Z., Qu Y., Yin Y. Med 2021, 2, 99. https://doi.org/10.1016/j.medj.2020.07.002

Hassan S.S., Attrish D., Ghosh S., Choudhury P.P., Uversky V.N., Aljabali A.A., Lundstrom K., Uhal B.D., Rezaei N., Seyran M. Int. J. Biol. Macromol. 2021, 181, 801. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2021.03.199

Zhang J., Cruz-Cosme R., Zhuang M.-W., Liu D., Liu Y., Teng S., Wang P.-H., Tang Q. Sig. Transduct. Target Ther. 2020, 5, 269. https://doi.org/10.1038/s41392-020-00372-8

Mishra S. R. Soc. Open Sci. 2020, 7, 201141. https://doi.org/10.1098/rsos.201141

Corman V.M., Ithete N.L., Richards L.R., Schoeman M.C., Preiser W., Drosten C., Drexler J.F. J. Virol. 2014, 88, 11297. https://doi.org/10.1128/JVI.01498-14

Hui D.S., Azhar E.I., Madani T.A., Ntoumi F., Kock R., Dar O., Ippolito G., Mchugh T.D., Memish Z.A., Drosten C. Int. J. Infect. Dis. 2020, 91, 264. https://doi.org/10.1016/j.ijid.2020.01.009

Yang W., Kandula S., Huynh M., Greene S.K., Van Wye G., Li W., Chan H.T., McGibbon E., Yeung A., Olson D. Lancet Infect. Dis. 2021, 21, 203. https://doi.org/10.1016/S1473-3099(20)30769-6

Hassan S.S., Choudhury P.P., Dayhoff II G.W., Aljabali A.A., Uhal B.D., Lundstrom K., Rezaei N., Pizzol D., Adadi P., Lal A. Arch. Biochem. Biophys. 2022, 717, 109124. https://doi.org/10.1016/j.abb.2022.109124

Weber J.H., Busch D.H. Inorg. Chem. 1965, 4, 469. https://doi.org/10.1021/ic50026a007

Shaposhnikov G., Kulinich V., Maizlish V. Modified Phthalocyanines and Their Structural Analogs. Moscow: Krasand, 2012. 248 p.

Maizlish V., Mochalova N., Snegireva F., Borodkin V. Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved., Khim. Khim. Tekhnol. (ChemChemTech) 1986, 29(1), 3.

Koifman M., Malyasova A., Romanenko Y.V., Yurina E., Lebedeva N.S., Gubarev Y.A., Koifman O. Spectrochim. Acta, A 2022, 279, 121403. https://doi.org/10.1016/j.saa.2022.121403

Zhang C., Zheng W., Huang X., Bell E.W., Zhou X., Zhang Y. J. Proteome Res. 2020, 19, 1351. https://doi.org/10.1021/acs.jproteome.0c00129

Zheng W., Zhang C., Li Y., Pearce R., Bell E.W., Zhang Y. Cell Reports Methods 2021, 100014. https://doi.org/10.1016/j.crmeth.2021.100014

Neese F. WIREs Comput. Mol. Sci. 2022, 12, e1606. https://doi.org/10.1002/wcms.1606

Trott O., Olson A.J. J. Comput. Chem. 2010, 31, 455. https://doi.org/10.1002/jcc.21334

Rentzsch R., Renard B.Y. Brief. Bioinform. 2015, 16, 1045. https://doi.org/10.1093/bib/bbv008

Baker N.A., Sept D., Joseph S., Holst M.J., McCammon J.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2001, 98, 10037. https://doi.org/10.1073/pnas.181342398

Senin A., Potekhin S., Tiktopulo E., Filomonov V. J. Therm. Anal. Calorim. 2000, 62, 153. https://doi.org/10.1023/A:1010171013669

Privalov P.L. Adv. Protein Chem. 1979, 33, 167. https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60460-X

Falconer R.J. In: Differential Scanning Calorimetry and Related Techniques; Springer Berlin Heidelberg, Berlin, Heidelberg, 2018. pp 1. https://doi.org/10.1007/978-3-642-35943-9_10062-1

Potekhin S.A. Transition States and Domain Organization of Proteins, Diss. doc. phys.-math. Sci., "Biophysics" Pushchino, 1999.

Опубликован
2023-05-10
Как цитировать
Koifman, O., Guseinov, S., Lebedeva, N., Yurina, E., Koifman, M., & Gubarev, Y. (2023). DSC study of SARS-CoV-2 ORF10 protein and its complexes with water-soluble metal phthalocyanines. Макрогетероциклы/Macroheterocycles, 16(1), 24-29. извлечено от http://mhc-isuct.ru/article/view/4858