Влияние бычьего сывороточного альбумина на редокс реакции и лигандный обмен с участием аквакобаламина

  • И. А. Деревеньков Институт макрогетероциклических соединений, Ивановский государственный химико-технологический университет
  • С. В. Макаров Институт макрогетероциклических соединений, Ивановский государственный химико-технологический университет
  • П. А. Молодцов Институт макрогетероциклических соединений, Ивановский государственный химико-технологический университет
Ключевые слова: Кобаламины, сывороточный альбумин, аскорбиновая кислота, редокс реакции, лигандный обмен

Аннотация

Бычий сывороточный альбумин (БСА) способен связывать аквакобаламин (H2OCbl) двумя способами: (i) за счет образования водородных связей или π-π взаимодействия без замещения молекулы воды или (ii) в результате замещения воды и образования аминокомплекса. В этой работе показано, что комплекс первого типа обладает такой же реакционной способностью по отношению к аскорбиновой кислоте и тиоцианату, как и H2OCbl. Аминокомплекс БСА–Cbl(III) является намного менее реакционноспособным по отношению к аскорбиновой кислоте, тиоцианату и сульфиту чем H2OCbl. С использованием сульфита показано, что лигандный обмен в этом комплексе протекает по двум маршрутам: через (i) прямое замещение БСА сульфитом или (ii) медленную диссоциацию БСА из комплекса, сопровождающуюся быстрым связыванием сульфита коб(III)аламином.

Литература

Peters J.T., Stewart A.J. Biochim. Biophys. Acta 2013, 1830, 5351-5353. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.05.012

Turell L., Radi R., Alvarez B. Free Radical Biol. Med. 2013, 65, 244-253. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2013.05.050

Bujacz A. Acta Crystallogr. 2012, D68, 1278-1289. https://doi.org/10.1107/S0907444912027047

Fasano M., Curry S., Terreno E., Galliano M., Fanali G., Narciso P., Notari S., Ascenzi P. IUBMB Life 2005, 57, 787-796. https://doi.org/10.1080/15216540500404093

Oettl K., Stauber R.E. Br. J. Pharmacol. 2007, 151, 580-590. https://doi.org/10.1038/sj.bjp.0707251

Wenskowsky L., Wagner M., Reusch J., Schreuder H., Matter H., Opatz T., Petry S.M. ChemMedChem 2020, 15, 738-743. https://doi.org/10.1002/cmdc.202000069

Petitpas I., Grüne T., Bhattacharya A.A., Curry S. J. Mol. Biol. 2001, 314, 955-960. https://doi.org/10.1006/jmbi.2000.5208

Pavićević I.D., Jovanović V.B., Takić M.M., Penezić A.Z., Aćimović J.M., Mandić L.M. Chem. Biol. Interact. 2014, 224, 42-50. https://doi.org/10.1016/j.cbi.2014.10.008

Curry S., Mandelkow H., Brick P., Franks N. Nat. Struct. Biol. 1998, 5, 827-835. https://doi.org/10.1038/1869

Watanabe S., Sato T. Biochim. Biophys. Acta 1996, 1289, 385-396. https://doi.org/10.1016/0304-4165(95)00175-1

Baker M.E. J. Endocrinol. 2002, 175, 121-127. https://doi.org/10.1677/joe.0.1750121

Novotná P., Urbanová M. Biochim. Biophys. Acta 2015, 1848, 1331-1340. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2015.02.026

Goncharova I., Orlov S., Urbanová M. Chirality 2013, 25, 257-263. https://doi.org/10.1002/chir.22143

Li X., Wang G., Chen D., Lu Y. Food Chem. 2015, 179, 213-221. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2015.01.133

Zhang W., Zhang L., Ping G., Zhang Y., Kettrup A. J. Chromatogr. B 2002, 768, 211-214. https://doi.org/10.1016/S0378-4347(01)00501-1

Zhao P., Huang J.-W., Ji L.-N. Spectrochim. Acta A Mol. Biomol. Spectrosc. 2012, 88, 130-136. https://doi.org/10.1016/j.saa.2011.12.017

Kamal A.J., Behere D.V. J. Biol. Inorg. Chem. 2002, 7, 273-283. https://doi.org/10.1007/s007750100294

Yamasaki K., Chuang V.T.G., Maruyama T., Otagiri M. Biochim. Biophys. Acta 2013, 1830, 5435-5443. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.05.005

Taylor R.T., Hanna M. Arch. Biochem. Biophys. 1970, 141, 247-257. https://doi.org/10.1016/0003-9861(70)90129-3

Lien E.L., Wood J.M. Biochim. Biophys. Acta 1972, 264, 530-537. https://doi.org/10.1016/0304-4165(72)90016-5

Satterlee J.D. Inorg. Chim. Acta 1980, 46, 157-166. https://doi.org/10.1016/S0020-1693(00)84185-7

Dereven'kov I.A., Hannibal L., Makarov S.V., Makarova A.S., Molodtsov P.A., Koifman O.I. J. Biol. Inorg. Chem. 2018, 23, 725-738. https://doi.org/10.1007/s00775-018-1562-8

Hou H.-N., Qi Z.-D., Yang Y.-W.O., Liao F.-L., Zhang Y., Liu Y. J. Pharm. Biomed. Anal. 2008, 47, 134-139. https://doi.org/10.1016/j.jpba.2007.12.029

Li D., Zhang T., Xu C., Ji B. Acta Mol. Biomol. Spectrosc. 2011, 83, 598-608. https://doi.org/10.1016/j.saa.2011.09.012

Makarska-Bialokoz M. Spectrochim. Acta Mol. Biomol. Spectrosc. 2017, 184, 262-269. https://doi.org/10.1016/j.saa.2017.05.014

Hisaeda Y., Masuko T., Hanashima E., Hayashi T. Sci. Technol. Adv. Mater. 2006, 7, 655-661. https://doi.org/10.1016/j.stam.2006.08.003

Hisaeda Y., Tahara K., Shimakoshi H., Masuko T. Pure Appl. Chem. 2013, 85, 1415-1426. https://doi.org/10.1351/PAC-CON-12-10-05

Meier M., van Eldik R. Inorg. Chem. 1993, 32, 2635-2639. https://doi.org/10.1021/ic00064a011

Marques H.M., Knapton L. J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1997, 3827-3833. https://doi.org/10.1039/a703139d

Dereven'kov I.A., Salnikov D.S., Silaghi-Dumitrescu R., Makarov S.V., Koifman O.I. Coord. Chem. Rev. 2016, 309, 68-83. https://doi.org/10.1016/j.ccr.2015.11.001

Barker H.A., Smyth R.D., Weissbach H., Munch-Petersen A., Toohey J.I., Ladd J.N., Volcani B.E., Wilson R.M. J. Biol. Chem. 1960, 235, 181-190.

Dereven'kov I.A., Salnikov D.S., Makarov S.V., Surducan M., Silaghi-Dumitrescu R., Boss G.R. J. Inorg. Biochem. 2013, 125, 32-39. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2013.04.011

Nazhat N.B., Golding B.T., Alastair Johnson G.R., Jones P. J. Inorg. Biochem. 1989, 36, 75-81. https://doi.org/10.1016/0162-0134(89)80014-5

Polaczek J., Orzeł Ł., Stochel G., van Eldik R. J. Biol. Inorg. Chem. 2015, 20, 1069-1078. https://doi.org/10.1007/s00775-015-1288-9

Dereven'kov I.A., Hannibal L., Dürr M., Salnikov D.S., Bui Thi T.T., Makarov S.V., Koifman O.I., Ivanović-Burmazović I. J. Organomet. Chem. 2017, 839, 53-59. https://doi.org/10.1016/j.jorganchem.2017.01.002

Xu H., Liu Q., Zuo Y., Bi Y., Gao S. J. Solution Chem. 2009, 38, 15-25. https://doi.org/10.1007/s10953-008-9351-6

Perry C.B., Fernandes M.A., Brown K.L., Zou X., Valente E.J., Marques H.M. Eur. J. Inorg. Chem. 2003, 2095-2107. https://doi.org/10.1002/ejic.200200600

Garau G., Geremia S., Marzilli L.G., Nardin G., Randaccio L., Tauzher G. Acta Crystallogr. 2003, B59, 51-59. https://doi.org/10.1107/S0108768102019353

Knapton L., Marques H.M. Dalton Trans. 2005, 889-895. https://doi.org/10.1039/b416083e

Xia L., Cregan A.G., Berben L.A., Brasch N.E. Inorg. Chem. 2004, 43, 6848-6857. https://doi.org/10.1021/ic040022c

Randaccio L., Geremia S., Nardin G., Šlouf M., Srnova I. Inorg. Chem. 1999, 38, 4087-4092. https://doi.org/10.1021/ic9903376

Suarez-Moreira E., Hannibal L., Smith C.A., Chavez R.A., Jacobsen D.W., Brasch N.E. Dalton Trans. 2006, 5269-5277. https://doi.org/10.1039/b610158e

Dereven'kov I.A., Ivlev P.A., Bischin C., Salnikov D.S., Silaghi-Dumitrescu R., Makarov S.V., Koifman O.I. J. Biol. Inorg. Chem. 2017, 22, 969-975. https://doi.org/10.1007/s00775-017-1474-z

Опубликован
2021-01-19
Как цитировать
Деревеньков, И., Макаров, С., & Молодцов, П. (2021). Влияние бычьего сывороточного альбумина на редокс реакции и лигандный обмен с участием аквакобаламина. Макрогетероциклы/Macroheterocycles, 13(3), 223-228. извлечено от https://mhc-isuct.ru/article/view/2524
Выпуск
Том 13 № 3 (2020)
Раздел
Порфирины