DSC study of SARS-CoV-2 ORF10 protein and its complexes with water-soluble metal phthalocyanines
Аннотация
Проведено теоретическое и экспериментальное исследование взаимодействия дополнительного белка ORF10 SARS-CoV-2 с сульфозамещенными фталоцианинами кобальта(II) и меди(II). Методом молекулярного докинга получены структуры наиболее вероятных комплексов металлофталоцианинов с белком ORF10. Спектрально доказано, что кобальт(II)тетрасульфофталоцианин связывается с белком в мономерной форме, в то время как взаимодействие ORF10 с медь(II)тетрасульфофталоцианином вызывает агрегацию образующихся белковых комплексов. Методами дифференциальной сканирующей калориметрии изучены процессы термической денатурации белка ORF10 с его комплексов с металлофталоцианинами. Обобщение спектральных и термохимических данных позволило предложить описание механизма термоденатурации белка ORF10.
Литература
Ciotti M., Ciccozzi M., Terrinoni A., Jiang W.-C., Wang C.-B., Bernardini S. Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 2020, 57, 365. https://doi.org/10.1080/10408363.2020.1783198
Wu F., Zhao S., Yu B., Chen Y.-M., Wang W., Song Z.-G., Hu Y., Tao Z.-W., Tian J.-H., Pei Y.-Y. Nature 2020, 579, 265. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2008-3
Rai B., Shukla A., Dwivedi L.K. J. Public Health 2022, 30, 2649. https://doi.org/10.1007/s10389-021-01478-1
Huang C., Wang Y., Li X., Ren L., Zhao J., Hu Y., Zhang L., Fan G., Xu J., Gu X. Lancet 2020, 395, 497. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30183-5
Hu B., Huang S., Yin L. J. Med. Virol. 2021, 93, 250. https://doi.org/10.1002/jmv.26232
Mehta P., McAuley D.F., Brown M., Sanchez E., Tattersall R.S., Manson J.J. Lancet 2020, 395, 1033. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(20)30628-0
Kim D., Lee J.-Y., Yang J.-S., Kim J. W., Kim V. N., Chang H. Cell 2020, 181, 914. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.04.011
Michel C.J., Mayer C., Poch O., Thompson J. D. Virol. J. 2020, 17, 1. https://doi.org/10.1186/s12985-020-01402-1
Haque S. M., Ashwaq O., Sarief A., Azad John Mohamed A. K. Future Virol. 2020, 15, 625. https://doi.org/10.2217/fvl-2020-0124
Yan R., Zhang Y., Li Y., Xia L., Guo Y., Zhou Q. Science 2020, 367, 1444. https://doi.org/10.1126/science.abb2762
Shang J., Ye G., Shi K., Wan Y., Luo C., Aihara H., Geng Q., Auerbach A., Li F. Nature 2020, 581, 221. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2179-y
Pancer K., Milewska A., Owczarek K., Dabrowska A., Kowalski M., Łabaj P. P., Branicki W., Sanak M., Pyrc K. PLoS Path. 2020, 16, e1008959. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008959
Koyama T., Platt D., Parida L. Bull. W.H.O. 2020, 98, 495. https://doi.org/10.2471/BLT.20.253591
Shah A., Rehmat S., Aslam I., Suleman M., Batool F., Aziz A., Rashid F., Nawaz M. A., Ali S.S., Junaid M. Comput. Biol. Med. 2022, 141, 105170. https://doi.org/10.1016/j.compbiomed.2021.105170
Giri R., Bhardwaj T., Shegane M., Gehi B. R., Kumar P., Gadhave K., Oldfield C. J., Uversky V. N. Cell. Mol. Life Sci. 2021, 78, 1655. https://doi.org/10.1007/s00018-020-03603-x
Uversky V. N. Chem. Soc. Rev. 2011, 40, 1623. https://doi.org/10.1039/C0CS00057D
Mahon C., Krogan N. J., Craik C. S., Pick E. Biomolecules 2014, 4, 897. https://doi.org/10.3390/biom4040897
Gordon D. E., Jang G. M., Bouhaddou M., Xu J., Obernier K., White K. M., O'Meara M. J., Rezelj V. V., Guo J. Z., Swaney D. L. Nature 2020, 583, 459. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2286-9
Li J., Guo M., Tian X., Wang X., Yang X., Wu P., Liu C., Xiao Z., Qu Y., Yin Y. Med 2021, 2, 99. https://doi.org/10.1016/j.medj.2020.07.002
Hassan S.S., Attrish D., Ghosh S., Choudhury P.P., Uversky V.N., Aljabali A.A., Lundstrom K., Uhal B.D., Rezaei N., Seyran M. Int. J. Biol. Macromol. 2021, 181, 801. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2021.03.199
Zhang J., Cruz-Cosme R., Zhuang M.-W., Liu D., Liu Y., Teng S., Wang P.-H., Tang Q. Sig. Transduct. Target Ther. 2020, 5, 269. https://doi.org/10.1038/s41392-020-00372-8
Mishra S. R. Soc. Open Sci. 2020, 7, 201141. https://doi.org/10.1098/rsos.201141
Corman V.M., Ithete N.L., Richards L.R., Schoeman M.C., Preiser W., Drosten C., Drexler J.F. J. Virol. 2014, 88, 11297. https://doi.org/10.1128/JVI.01498-14
Hui D.S., Azhar E.I., Madani T.A., Ntoumi F., Kock R., Dar O., Ippolito G., Mchugh T.D., Memish Z.A., Drosten C. Int. J. Infect. Dis. 2020, 91, 264. https://doi.org/10.1016/j.ijid.2020.01.009
Yang W., Kandula S., Huynh M., Greene S.K., Van Wye G., Li W., Chan H.T., McGibbon E., Yeung A., Olson D. Lancet Infect. Dis. 2021, 21, 203. https://doi.org/10.1016/S1473-3099(20)30769-6
Hassan S.S., Choudhury P.P., Dayhoff II G.W., Aljabali A.A., Uhal B.D., Lundstrom K., Rezaei N., Pizzol D., Adadi P., Lal A. Arch. Biochem. Biophys. 2022, 717, 109124. https://doi.org/10.1016/j.abb.2022.109124
Weber J.H., Busch D.H. Inorg. Chem. 1965, 4, 469. https://doi.org/10.1021/ic50026a007
Shaposhnikov G., Kulinich V., Maizlish V. Modified Phthalocyanines and Their Structural Analogs. Moscow: Krasand, 2012. 248 p.
Maizlish V., Mochalova N., Snegireva F., Borodkin V. Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved., Khim. Khim. Tekhnol. (ChemChemTech) 1986, 29(1), 3.
Koifman M., Malyasova A., Romanenko Y.V., Yurina E., Lebedeva N.S., Gubarev Y.A., Koifman O. Spectrochim. Acta, A 2022, 279, 121403. https://doi.org/10.1016/j.saa.2022.121403
Zhang C., Zheng W., Huang X., Bell E.W., Zhou X., Zhang Y. J. Proteome Res. 2020, 19, 1351. https://doi.org/10.1021/acs.jproteome.0c00129
Zheng W., Zhang C., Li Y., Pearce R., Bell E.W., Zhang Y. Cell Reports Methods 2021, 100014. https://doi.org/10.1016/j.crmeth.2021.100014
Neese F. WIREs Comput. Mol. Sci. 2022, 12, e1606. https://doi.org/10.1002/wcms.1606
Trott O., Olson A.J. J. Comput. Chem. 2010, 31, 455. https://doi.org/10.1002/jcc.21334
Rentzsch R., Renard B.Y. Brief. Bioinform. 2015, 16, 1045. https://doi.org/10.1093/bib/bbv008
Baker N.A., Sept D., Joseph S., Holst M.J., McCammon J.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2001, 98, 10037. https://doi.org/10.1073/pnas.181342398
Senin A., Potekhin S., Tiktopulo E., Filomonov V. J. Therm. Anal. Calorim. 2000, 62, 153. https://doi.org/10.1023/A:1010171013669
Privalov P.L. Adv. Protein Chem. 1979, 33, 167. https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60460-X
Falconer R.J. In: Differential Scanning Calorimetry and Related Techniques; Springer Berlin Heidelberg, Berlin, Heidelberg, 2018. pp 1. https://doi.org/10.1007/978-3-642-35943-9_10062-1
Potekhin S.A. Transition States and Domain Organization of Proteins, Diss. doc. phys.-math. Sci., "Biophysics" Pushchino, 1999.
